Stress- und Immun-Proteomforschung

Durch die Sequenzierung zahlreicher Pilzgenome ist es möglich geworden, die Regulation von Genen und Proteinen in Pilzen der Gattung Aspergillus und anderer Spezies auf globaler Ebene zu untersuchen. Ein Bündel an proteomischen Methoden wurde bisher entwickelt, die es zum Ziel haben, möglichst die Gesamtheit aller Proteine eines Organismus zu erfassen. In der Stress- und Immunoproteomics-Gruppe werden 2 D-gelelektrophoretische Verfahren und LC-MS-Verfahren verwendet, um:

  • das Proteom des human-pathogenen Pilzes Aspergillus fumigatus zu untersuchen. Unser Ziel ist es, einen Überblick darüber zu bekommen, welche Proteine unter verschiedenen Umweltbedingungen synthetisiert werden, z. B. bei Stress (Sauerstoffmangel, oxidativer Stress, Eisenmangel, Hitzestress) oder während der Infektion (bei Interaktion mit Phagozyten oder anderen Mikroorganismen).

2D-Gele, die die Unterschiede des Proteinexpressionsprofils von A. fumigatus bei Wachstum unter Sauerstoffmangel im Vergleich zu einer Kontrollkultur verdeutlichen. Grüne Spots = Anstieg des Proteinlevels, rote Spots = Abnahme des Proteinlevels unter Hypoxie

  • die Proteine zu identifizieren, die eine Immunantwort in gesunden Probanden oder in Patienten mit invasiven Mykosen hervorrufen. Dabei kommt die 2D-Gelelektrophorese in Kombination mit Western-Blots zum Einsatz 
Detektion immunreaktiver Pilzproteine am Beispiel A. fumigatus
Detektion immunreaktiver Pilzproteine am Beispiel A. fumigatus
  • das Proteom von Aspergillus nidulans zu untersuchen. Unser spezielles Interesse ist es, dabei Proteine zu identifizieren, deren Aktivität durch Transkriptionsfaktoren beeinflusst werden, die auch an der Regulation von Sekundärmetabolitgenclustern beteiligt sind. Ebenso untersuchen wir regulatorische Netzwerke, die bei der Anpassung an Stressbedingungen eine Rolle spielen.
  • die biologische Bedeutung sekretierter Proteine des human-pathogenen Hautpilzes Arthroderma benhamiae und der Hefe Candida albicans aufzuklären.